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1073268128新蟲(chóng) (小有名氣)
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為什么半胱氨基（Cys)如此特殊? 已有1人參與
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lCys的側(cè)鏈有一個(gè)非常活躍的反應(yīng)性巰基。此基團(tuán)中的的氫原子可很容易地被自由基和其他基團(tuán)取代，因而易與其他分子形成共價(jià)鍵。 l二硫鍵是許多蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)中的重要組成部分。二硫橋鍵可降低肽的彈性、增加剛度，并減少潛在構(gòu)象的數(shù)量。這樣的構(gòu)象限制對(duì)生物活性和結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性來(lái)說(shuō)是至關(guān)重要的。它的替換對(duì)蛋白質(zhì)的整體結(jié)構(gòu)來(lái)說(shuō)將可能是戲劇性的。 l疏水性氨基酸如Leu、Ile、Val是螺旋的穩(wěn)定劑。因?yàn)榧词拱腚装彼釠](méi)有形成二硫鍵也可以使α螺旋穩(wěn)定。即如果所有的半胱氨酸殘基處于還原態(tài)（-SH，攜帶自由巰基），高百分比的螺旋片段將有可能。 l半胱氨酸形成的二硫鍵對(duì)三級(jí)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定來(lái)說(shuō)是持久的。在大多數(shù)情況下，鍵間的S-S橋?qū)π纬伤募?jí)結(jié)構(gòu)是必須的。有時(shí)形成二硫鍵的半胱氨酸殘基在一級(jí)結(jié)構(gòu)中相距甚遠(yuǎn)。 l二硫鍵的拓?fù)涫欠治龅鞍踪|(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)同源性的基礎(chǔ)。位于同源蛋白的半胱氨酸殘基是非常保守的。僅色氨酸在統(tǒng)計(jì)學(xué)上比半胱氨酸更為保守。 l半胱氨酸位于巰基酶催化部位的中心。半胱氨酸可直接與底物形成�；虚g體。還原形態(tài)作為“巰基緩沖器”維持著蛋白中的半胱氨酸處于還原態(tài)。在低的pH值時(shí)，平衡偏向還原態(tài)，-SH形式，而在堿性環(huán)境下，-SH更傾向于被氧化，形成-SR，而 R是除氫原子外的任何物質(zhì)。 l半胱氨酸也可作為解毒性與過(guò)氧化氫和有機(jī)過(guò)氧化物反應(yīng)。 |
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