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1073268128新蟲 (小有名氣)
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[交流]
為什么半胱氨基（Cys)如此特殊? 已有1人參與
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lCys的側(cè)鏈有一個非�；钴S的反應(yīng)性巰基。此基團中的的氫原子可很容易地被自由基和其他基團取代，因而易與其他分子形成共價鍵。 l二硫鍵是許多蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)中的重要組成部分。二硫橋鍵可降低肽的彈性、增加剛度，并減少潛在構(gòu)象的數(shù)量。這樣的構(gòu)象限制對生物活性和結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性來說是至關(guān)重要的。它的替換對蛋白質(zhì)的整體結(jié)構(gòu)來說將可能是戲劇性的。 l疏水性氨基酸如Leu、Ile、Val是螺旋的穩(wěn)定劑。因為即使半胱氨酸沒有形成二硫鍵也可以使α螺旋穩(wěn)定。即如果所有的半胱氨酸殘基處于還原態(tài)（-SH，攜帶自由巰基），高百分比的螺旋片段將有可能。 l半胱氨酸形成的二硫鍵對三級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定來說是持久的。在大多數(shù)情況下，鍵間的S-S橋?qū)π纬伤募壗Y(jié)構(gòu)是必須的。有時形成二硫鍵的半胱氨酸殘基在一級結(jié)構(gòu)中相距甚遠。 l二硫鍵的拓撲是分析蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)同源性的基礎(chǔ)。位于同源蛋白的半胱氨酸殘基是非常保守的。僅色氨酸在統(tǒng)計學上比半胱氨酸更為保守。 l半胱氨酸位于巰基酶催化部位的中心。半胱氨酸可直接與底物形成�；虚g體。還原形態(tài)作為“巰基緩沖器”維持著蛋白中的半胱氨酸處于還原態(tài)。在低的pH值時，平衡偏向還原態(tài)，-SH形式，而在堿性環(huán)境下，-SH更傾向于被氧化，形成-SR，而 R是除氫原子外的任何物質(zhì)。 l半胱氨酸也可作為解毒性與過氧化氫和有機過氧化物反應(yīng)。 |
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