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agathis121金蟲(chóng) (正式寫(xiě)手)
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[求助]
求助文獻(xiàn)的CSCD(中國(guó)科學(xué)引文數(shù)據(jù)庫(kù))檢索（收錄號(hào)）及檢索報(bào)告
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標(biāo)題：酵母朊蛋白Sup35NM的寡聚化過(guò)程研究 標(biāo)題：Oligomerization of yeast prion Sup35NM 作者：王艷景, 吳奇 來(lái)源 中國(guó)科學(xué): 生命科學(xué), 出版年:2018,48(6):662 ~ 670 |
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至尊木蟲(chóng) (著名寫(xiě)手)
- LS-EPI: 12
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- 蟲(chóng)號(hào): 1534134
- 注冊(cè): 2011-12-12
- 性別: GG
- 專業(yè): 圖書(shū)館、情報(bào)與文獻(xiàn)學(xué)其他
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agathis121(心靜_依然代發(fā)): 金幣+5, 感謝應(yīng)助 2019-06-11 08:45:30
agathis121(心靜_依然代發(fā)): 金幣+5, 感謝應(yīng)助 2019-06-11 08:45:30
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文摘 本文研究了與神經(jīng)退行性疾病相關(guān)蛋白有類似聚集行為的模型蛋白質(zhì)酵母朊蛋白Sup35NM的錯(cuò)誤折疊過(guò)程,特別是初始的寡聚化過(guò)程.為了延緩和阻止朊蛋白Sup35NM在磷酸鹽緩沖液中(體外條件)的聚集以利研究,在Sup35NM的N結(jié)構(gòu)域第31位點(diǎn)處突變并修飾了一個(gè)聚合物分子PNIPAM (即蛋白質(zhì)-高分子結(jié)合物Sup35NM-31m-PNIPAM).硫代黃素T熒光光譜實(shí)驗(yàn)顯示,修飾延緩了Sup35NM的寡聚化,并給出了研究寡聚化的時(shí)間窗口: 25℃時(shí),修飾前后分別是~10和24 h.激光光散射實(shí)驗(yàn)進(jìn)一步證實(shí)了修飾阻礙Sup35NM寡聚化聚集.運(yùn)用Smoluchowski模型公式,擬合了激光光散射實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù),定量地給出并對(duì)比了修飾前后兩個(gè)樣品在聚集初期(6 h內(nèi))的寡聚體分布.結(jié)果顯示,在引發(fā)聚集6 h后,未修飾樣品中的蛋白質(zhì)單體僅剩13%,而在PNIPAM修飾后的樣品中蛋白質(zhì)單體則仍占46%.本工作為可控、定量研究朊蛋白寡聚化提供了新思路. 其他語(yǔ)種文摘 We have studied the misfolding process of a neurodegenerative disease-related protein, yeast prion Sup35NM, especially the initial oligomerization prcoess. To slow down the aggregation rate of Sup35NM in phasphate buffer saline in vitro, we conjugated a commercial available maleimide terminated-poly(N-isopropylacrylamide) (PNIPAM) molecule at the specific 31st residue site on Sup35NM by site-directed mutagenesis and thiol-ene click chemistry, which results in a Sup35NM-31m-PNIPAM conjugate. The aggregation process of Sup35NM was hindered after modification by PNIPAM at 25℃. The ThT fluorescence assay provided a time window for studying the oligomerization prcoess (or lag phase) of Sup35NM (~10 h) and the Sup35NM-31m-PNIPAM conjugate (~24 h) based on the onset of the fluorescence intensity. Further, the results of LLS confirmed the inhibition effect of PNIPAM modification on the oligomerization of Sup35NM due to its high sensitivity on the small aggregates. Finally, the Smoluchowski coagulation equation was adopted to analyze the data from laser light scattering, which provides us quantitative results on the lag phase kinetics and oligomer distribution of the two samples during the initial 6 h upon aggregation. The results show that there only exsits ~13% monomers in the sample of the Sup35NM at 6 h after initiating the protein association process, while nearly half of the protein chains exsit as monomers for the Sup35NM-31m-PNIPAM conjugate. In summary, the current work provides a controlable and quantative way to study the oligomerization behavior of the amyloidogenic proteins. 來(lái)源 中國(guó)科學(xué). 生命科學(xué) ,2018,48(6):662-670 【核心庫(kù)】 DOI 10.1360/N052018-00022 關(guān)鍵詞 蛋白質(zhì)折疊 ; 神經(jīng)退行性疾病 ; Sup35NM朊蛋白 ; 蛋白質(zhì)的定點(diǎn)高分子修飾 ; 寡聚化過(guò)程 地址 1. 香港中文大學(xué)化學(xué)系, 香港 2. 中國(guó)科學(xué)技術(shù)大學(xué)化學(xué)物理系, 合肥微尺度物質(zhì)科學(xué)國(guó)家研究中心, 合肥, 230026 語(yǔ)種 中文 ISSN 1674-7232 學(xué)科 生物化學(xué) 基金 香港特別行政區(qū)專項(xiàng)基金 文獻(xiàn)收藏號(hào) CSCD:6277296 檢索報(bào)告得找圖書(shū)館做的 |
2樓2019-05-23 08:58:01
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